论文研究 SGK1抑制ULK2自噬活性

血清和糖皮质激素诱导的激酶1（SGK1）已知具有磷酸化位点RxRxx-（S/T）-Φ的共有序列，其中Φ是任何疏水性氨基酸，精氨酸残基在相对的-5和-3位置保守到在SGK1存在下被磷酸化的Ser/Thr残基的位置。UNC-21样激酶2（ULK2）在Ser507（502RsRnsSG508）和Ser750（745RtRttSV751）残基上也都具有假定的SGK1磷酸化位点。因此，本研究的目的是确定ULK2的Ser507和Ser750残基是否可能是SGK1的磷酸化位点，作为其真实的底物蛋白之一。使用ULK2507和750丝氨酸残基的非或磷酸化类似物（S507AS750A或507DS7